РНҚ ИНТЕРФЕРЕНЦИЯСЫНЫҢ ӨСІМДІКТЕРДЕГІ ВИРУСТАРМЕН СУПРЕССИЯЛАНУЫНЫҢ БИОХИМИЯЛЫҚ МЕХАНИЗМДЕРІ туралы қазақша реферат

Өсімдіктерде РНҚ-интерференциясының (RNAi) вирустармен супрессиялануының биохимиялық механизмдері

Эукариоттарда ген экспрессиясын реттеуде РНҚ-интерференция (RNA interference, RNAi) маңызды рөл атқарады. Бұл құбылыс өсімдіктерде бұрыннан геннің посттранскрипциялық тынышталуы (post-transcriptional gene silencing, PTGS) ретінде белгілі және тірі ағзалардағы ген экспрессиясын бақылауда негізгі молекулалық механизмдердің бірі болып саналады.

Жоғары сатыдағы өсімдіктер үшін RNAi — табиғи молекулалық тұрақтылықтың маңызды бөлігі. Ол вирустық нуклеин қышқылдарын таңдаулы түрде танып, оларды кейінгі деградацияға бағыттайды.

RNAi: өсімдіктегі негізгі кезеңдер

Вирустық қарсы қорғаныс: RNAi супрессорлары (VSR)

RNAi өсімдіктің вирусқа қарсы қорғаныс жүйесінің өзегі болғандықтан, вирустар да оған қарсы тиімді стратегиялар қалыптастырған. Ең пәрменді контршаралардың бірі — өсімдіктің RNAi жолын әртүрлі деңгейде тежейтін вирустық супрессор ақуыздарының (viral suppressors of RNAi, VSR) экспрессиясы.

Көптеген VSR ақуыздары алғашында патогенділік немесе вируленттілік факторлары ретінде сипатталған, себебі олардың экспрессиясы ауру белгілерінің айқындылығына әсер етеді. Олар көбіне репликацияның негізгі факторы болмаса да, вирустың тиімді жиналуы, таралуы және инфекцияның тұрақтануы үшін қажет.

VSR мысалдары және олардың биохимиялық қасиеттері

Қорытынды

Вирустық супрессорларға қатысты соңғы молекулалық, биохимиялық және құрылымдық зерттеулер RNAi супрессиясының вирустық стратегиясы туралы түсінігімізді кеңейтті. VSR ақуыздары RNAi-дың әртүрлі кезеңдерінде әсер етіп, өсімдіктің қорғаныс жүйесін айналып өтетін биохимиялық қасиеттердің кең спектрін іске қосады.

Алдағы зерттеулердің міндеті — вирус пен өсімдік арасындағы молекулалық өзара әрекеттесу механизмдерін тереңірек ашу. Бұл білім вирусқа төзімді өсімдік сорттарын шығарудың тиімді тәсілдерін әзірлеуде ерекше маңызды.

Қолданылған әдебиеттер

1. Fire, A., Xu, S., Montgomery, M. K., Kostas, S. A., Driver, S. E., and Mello, C. C. (1998). Potent and specific genetic interference by double-stranded RNA in Caenorhabditis elegans. Nature, 391, 806–811.
2. Deleris, A., Gallego-Bartolome, J., Bao, J., Kasschau, K. D., Carrington, J. C., and Voinnet, O. (2006). Hierarchical action and inhibition of plant Dicer-like proteins in antiviral defense. Science, 313, 68–71.
3. Ding, S. W., and Voinnet, O. (2007). Antiviral immunity directed by small RNAs. Cell, 130, 413–426.
4. Diaz-Pendon, J. A., and Ding, S. W. (2008). Direct and indirect roles of viral suppressors of RNA silencing in pathogenesis. Annu. Rev. Phytopathol., 46, 303–326.
5. Moissiard, G., Parizotto, E. A., Himber, C., and Voinnet, O. (2007). Transitivity in Arabidopsis can be primed, requires the redundant action of the antiviral Dicer-like 4 and Dicer-like 2, and is compromised by viral-encoded suppressor proteins. RNA, 13, 1268–1278.
6. Vaistij, F. E., and Jones, L. (2009). Compromised virus-induced gene silencing in RDR6-deficient plants. Plant Physiol., 149, 1399–1407.
7. Li, J., Yang, Z., Yu, B., Liu, J., and Chen, X. (2005). Methylation protects miRNAs and siRNAs from a 3′-end uridylation activity in Arabidopsis. Curr. Biol., 15, 1501–1507.
8. Park, W., Li, J., Song, R., Messing, J., and Chen, X. (2002). CARPEL FACTORY, a Dicer homolog, and HEN1, a novel protein, act in microRNA metabolism in Arabidopsis thaliana. Curr. Biol., 12, 1484–1495.
9. Yang, Z., Vilkaitis, G., Yu, B., Klimasauskas, S., and Chen, X. (2007). Approaches for studying microRNA and small interfering RNA methylation in vitro and in vivo. Methods Enzymol., 427, 139–154.
10. Rand, T. A., Ginalski, K., Grishin, N. V., and Wang, X. (2004). Biochemical identification of Argonaute 2 as the sole protein required for RNA-induced silencing complex activity. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 101, 14385–14389.
11. Cerutti, L., Mian, N., and Bateman, A. (2000). Domains in gene silencing and cell differentiation proteins: the novel PAZ domain and redefinition of the Piwi domain. Trends Biochem. Sci., 25, 481–482.
12. Song, J. J., Liu, J., Tolia, N. H., Schneiderman, J., Smith, S. K., Martienssen, R. A., et al. (2003). The crystal structure of the Argonaute2 PAZ domain reveals an RNA binding motif in RNAi effector complexes. Nat. Struct. Biol., 10, 1026–1032.
13. Song, J. J., Smith, S. K., Hannon, G. J., and Joshua-Tor, L. (2004). Crystal structure of Argonaute and its implications for RISC slicer activity. Science, 305, 1434–1437.
14. Li, F., and Ding, S. W. (2006). Virus counterdefense: diverse strategies for evading the RNA-silencing immunity. Annu. Rev. Microbiol., 60, 503–531.
15. Brigneti, G., Voinnet, O., Li, W. X., Ji, L. H., Ding, S. W., and Baulcombe, D. C. (1998). Viral pathogenicity determinants are suppressors of transgene silencing in Nicotiana benthamiana. EMBO J., 17, 6739–6746.
16. Scholthof, H. B. (2005). Plant virus transport: motions of functional equivalence. Trends Plant Sci., 10, 376–382.
17. Scholthof, H. B. (2007). Heterologous expression of viral RNA interference suppressors: RISC management. Plant Physiol., 145, 1110–1117.
18. Cronin, S., Verchot, J., Haldeman-Cahill, R., Schaad, M. C., and Carrington, J. C. (1995). Long-distance movement factor: a transport function of the potyvirus helper component proteinase. Plant Cell, 7, 549–559.