Фермент өндірісінің технологиясы
Мазмұны
Кіріспе...................................................................................................................3-5
Тарау І. Фермент туралы жалпы түсінік және ферменттердің
1.1.Фермент туралы түсінік.....................................................................5-7
1.2. Ферменттердің химиялық құрамы және құрылымы...............................7-18
Тарау 2. Ферменттер атаулары және классификациясы
2.1.Қазіргі таңдағы ферменттер атаулары ферменттердің әсер ету механизмі..........................................................................................................19-22
2.2. Ферменттердің әсер ету механизмі.........................................................23-27
Қорытынды.......................................................................................................28-29
Пайдаланылған әдебиеттер тізімі........................................................................30
Кіріспе
Зерттеудің өзектілігі: Крахмал шикізатының қанттандыру сатысына арналған
Ферменттер – бұл тірі жасушадан
Жұмыстың қызметі мен мақсаты: бұл
-Әдебиеттерге патенттік ізденіс жасау;
-Технологиялық процесті толық сипаттау
-Фермент препаратын алуға аналитикалық
-Инженерлік есептерді шығару;
-Технологиялық процесті автоматтандыру;
-Қоршаған ортаны және
-Өндірістік ғимаратты жоспарлау;
-Жоспарланған өндірістің экономикалық эффективтілігін анықтау.
-Ғылыми жаңалық:
Спирт өндірісінің қанттандыру сатысына арналған амилолитикалық ферменттер микроорганизмінің
Активті ферменттер ретінде глюкоамилаза, α-амилазалар алынады.Олар ашытқылардың физиологиялық
Іс жүзінде бағалығы:
Амилолитикалық фермент өндірісін жоспарлау;
Фермент өндірісінің технологиясы;
Спирт өндірісінің қанттандыру сатысында қолданылатын ферменттік препараттарды іс
Өндірісті жоба бойынша есептеу;
Конструкциялы цилиндр – конусты ферментер аппараты;
Өндірістің экономикалық эффективтілігіне анализ;
Тәжірибелік мәні мынадай мәселелерден тұрады:
амилолитикалық ферменттер микроорганизмінің штамын қолдану арқылы қазіргі заманға
Алынған нәтижелерді ТЭК құрастырған спирт зауытында қолдануға болады.
Биотехнологияның дамуы оны қолдануды эффективтілігін жоғарлатады.
Қорғауға қатысты ережелер:
өндірістің технологиялық сызба нұсқасы;
ғылыми зерттеудің нәтижелері;
негізгі және қолданбалы құрылғының конструкциясы;
цехтың негізі технологиялық көрсеткіштері;
Жұмыстың апробациясы және жариялануы. Жұмыстың нәтижелері жарияланбаған. Жұмыстың
Тарау І. Фермент туралы жалпы түсінік және ферменттердің
Фермент туралы түсінік
Фермент дегеніміз — белоктық зат, ол организмдегі түрлі
Ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі
XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыт-тан —
Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға
Спиртті ашу кезіндегі қатализатордын химиялык. табиғатын
анықтау ферментті процестер жөніндегі зертгеуді алға апаруға дем
Ең алғаш таза ферментті 1926 ж. жас биохимик
алынды. Зсрттеліп табылған ферменттердін саны №Ір 2000 ша-масынан
ФЕРМЕНТТЕРДІ БӨЛІП АЛУ ЖӘНЕ ТАЗАРТУ
Ферменттер адамның, жануарлардын, өсімдіктеріік тканьде-рінде және микроорганизмдерде синтезделіп
Ферменттер белоктык. зкттар болғандықтан, оларды алу үшін белокты
Полиакриламидті, крахмалды немьсе агарлы гелде жүргізі-летінэлектрофоі^езәдісімен деферменттқрді бөліп
Осыдан кейш бөліп алынған фермент препаратынык біртекті тазалығын
ФЕРМЕНТТІҢ АКТИВТШІПН ӨЛШЕУ
Бвліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтіліхімен бағаланады.
Фермент активтілігінің өлшемі жөнінде энзимологияда мыпа-дай ұғымдар кабылданған.
Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз — фермент әсері-нің колайлы
Меншікті активтілік дегеніміз — ферменттік прспараттагы бір мг
Катализдік активтілік (символы — кат) дегеніміз —стандарт-ты жағдайда
Ферментті препаратта белоктың бар екенін Кьельдал әдісімен (жалпы
ФЕРМЕНТТЕРДІҢ ХИМИЯЛЫҚ ҚҰРАМЫ ЖӘНЕ
Сонымсн, фермеит дегеніміз биохимиялык. реакциялар ксзін-де катализдік активтілік
Рибонуклеаза, ұйқы безінікі 12 640
Химотрипсин, ұйқы бсзінікі 23 000
Пепсин. шошка қарьпгыныкі 34 000
Гексокиназа, бауырдыкі 100 000
Фосфорилаза., бауырдыкі 185 000
Каталаза, бауырдьткі 232 000
Уреаза 480 000
Глутаматдегидрогеназа, бауырдыкі 1 000 000
Синтетаза, май қышкылдарыныкі 2 300 000
Барлық басқа белоктар спяқты, ферменттер де химиялық кұ-рамы
Қарапайым фермснттер дегеніміз — қарапайым белоктар, олар гидролиз
Күрделі ферменттер дегеніміз — күрделі белоктар. Күрделі фермспттср
Қофактор (простетикалық топ) белоктык емес зат болған-дықтан кофермент
Қоферменттер (латын тіліндегі Ко — бірге және фермент
Қоферменттер — төменгі молекулалы заттар, олар жоғары температураға
Қөптеген ферменттер витаминге жатады немесе витаминдер туындысы болып
Витаминдік емес коферменттер дс бар, мысалы, металлпор-фириндер (цптохромдагы
Биохимиялық реакцняларда кофермснттер скі турлі қызмет атқарады:
Күрделі фермент кұрамында субстраттың (субстрат деге-
німіз фермент әсер ететін зат) катализдік өңделіп өзгеруіне
тысады, бұл ксздс кофермент оның активті ортасына енеді;
Бір субстраттан екінші субстратқа (немесе баска фермспт-
ке) электрондарды, протондарды немесе жске химиялық топтар-
ды тасымалдайды.
Төменде кофермснттердің сипаттамасы берілген.
1. Никотинамиднуклеогидті немесе пиридиндік коферменттер НАД + және
НАД+ және НАДФ^ қандай да бір арнайы белоктармен
косрерменті, тотықцан турі
гидроксил сносфатпен курделі зфир береді
НАД және НАДФ НАДФ~ молекуласында бул молекуласындағы пиридин
НАД+ +Н Н НАДФ+ + Н-
+ Н+ +- НАД - Н + Н+
НАД+ пен НАДФ+ тотықсызданған кезде пиридиннің төрт валентті
НАД+ және НАДФ+ коферменттері әдетте клеткада бос кү-йінде
НАД+ коферментіне қарағанда, НАДФ^ коферментінде бір фосфат тобы
і
соон
—СНг—СООН НАДФ+ коферментінің катысуымен тотығады.
Осы жерде мынаны аііту керек. рН = 7
НООС—СН2—СН2—СООН: Аспарагин қышқылы
-ООС—СН2—СН2—СОО- + 2Н-
Аспартат
Сондықтан бұл амин қышқылдары, катиондардың болғанына қарамай, аспартат,
Сол сияқты биохимияда — ат жалғауы басқа кышқылдарға
Лактатдегидрогеназаның әсер етуімен жүретін лактаттың то-тығуын карастырып көрейік,
фермент
СН3—СНОН—СОО- + НАД+ —+
—► СН3—СО- СОО- + НАД—Н + Н+
Пируват
НАД~ және НАДФ+ коферменттері гликолиз, клетка тыныс-тануы, фотосинтез
2. ФАД және ФМН флавиндік коферменттер.
(ФАД — флавинадениндинуклеотид, ФМН — флавинмонону-клеотид). ФАД және
және ФМН екеуі топтарды бір ферменттен (субстраттан) екін-шісіне
ФАД және ФМН коферменттердің актнвті бөлігі рибофлавин (В,
ФМН коферментінің ФАД коферментінен айырмасы - оньщ аденилді
Флавиндік дегидрогеназа (белок-ФАД) сутегі атомын оө-ліп алу жолымен
-ООС-СН2-СН2-СОО- + белок = ФАД—^
у -ООС—СН = СН—СОО- + белок- ФАД =
Қайтымды тотығу реакциясы жәие флавиндік коферменттер-дің тотықсыздануы аллоксазин
ФАД-Н2(ФМН-Н2)
Кейбір флавопротеидтердің активті орталығы қүрамына ме-талл иондары (Ғе,
Рибофлавин және екі коферменттің екеуі де сары түске
жоғалып кетеді.
Флавопротеидтер НАД—Н-дан немесе тотығатын субстрат-тан сутегі атомдарын митохондриядағы
Сондықтан пиридиндік (анаэробты)
3. ТПФ немесе ГДФ коферменті (ТПФ — тиаминппрофосфат,
ТПФ апоферментпен байланысып, декарбоксилаза түзеді, ол ке-тоқышқылдан көмір
4. Кобамидтік кофермент. Бұл коферменттін активті бөлігі хикиялық
Кобамидтік ферменттер өзіне сәнкес апоферменттермен қосы-лып, кобамидтік ферменттер
5. Пиридоксиндік коферменттер. Бұл коферменттердің негізі В6 витамині,
В6 витаминнін, негізгі активті туындысы пиридоксаль-5-фос-фат болып саналады,
Пиридоксиндік коферменттер азот алмасуға қатысатын көптеген ферменттің жасалуы
р н н II I I
с-м-с-сн2-сн2-соон
соон
6. Фолаттық коферменттер фолий қышқылының (Вс витами-ні) туындысы.
метилентетрагидрофолий қышқылы кофермеит болып саналады. Кофермент молекуласының сутсгінің
Фолаттьік, кофермент-тетрагидрофолий Қышк,ылы
Фолаттық коферменттер мстил тобы (СН3—), метилен тобы (—СН2—),
Фолиттық ферменттердің қатысуымен амин қышқылдарыныц (мысалы, глициинен серинніц
7. А коферменті — ацетилдеу коферменті (қыскаша
А коферментінің қүрылысы күрделі. Аденозиндифосфат оныц қүрылымыныц негізі,
А коферменті кұрамына пантотен қышқылы витамині кіреді. Сірә
8. Липой қышқылы коферменті құрамында дисульфидтік тол бар,
Сондықтан Вант-Гофф дәрежесін ферменттік реак-циялар үшін бслгілі дең-гейде
Температура 50°С ша-масынан арткан
Теменгі температурада, мысалы, 0°С және одан төменгі тем-пературада
Қысты күні температура 0°С шамасынан да төмен кезде
2. Фермент эрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта
0.9—3,0
6,0
6,9-7,0
5,2
Пепсин
Липаза, қарын селінде Амилаза, қарын сөлінде Амилаза, уыттан
4,5—5,0
9,0—9,5
7,2
— 10,0
Грипсин
Қышқыл фосфатаза Сілтілік фосфатаза Карбоксипептидаза Аргиназа
Бір ғана қызмет атқаратын, бірақ әр түрлі тканьнен
3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реак-цияны тездету
Ферменттін, ез субстратын танып білуі, оны тацдап алып,
Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер стеді,
Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана ка-тализдейді:
4. Фермент акткваторлары мен ингибиторлары (тежегіштері). Фсрмент активтілігі
Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз
Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе мүлде
Бір ферментке активатор ретінде әсер ететін, ал екінші
Фермент ингибиторларыньщ медицинада, фармаколопіяда, малдәрігерлікте, ауыл шаруашылығында маңызы
Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емсс тсжеу-шісін ажыратып
Пара-амино-сульфамид
Пэра-амино-к,і?ішк,ылы
соон
Сульфамид ферментпен байланысады да, оны шектейді, осы-лайша биокатализатордың
Босекелес емес ингибитордын құрылымы субстраттап бөлск және ол
Қ а й т ы м с ыз
5. Проферменттер (латьш тілінде рго — алдьщғы, бүрынғы
бүзбайды.
Проферменттердің активті түрге (ферментке) айналуын фи-зиологиялық және биохимиялық
ғы ашылады.
XX ғасырдың бас кезінде И. П. Павлов ең
Трппсшюген, химотрипсиноген үйқы безінде синтезделеді де, он скі
лады.
энтерокиназа
Трипсиноген + Н2О >-трипсин + гексапептид
Профермент Фермент
(амин қышқылы- (223 қалдық)
ның 229 қалдығы)
Химотрипсиногеннің активтенуі екі кезеңге созылады. Ең ал-дымен трипсин
пептнд
(15 қалдык)
я-химотрипсин фермент (230 қалдық)
трипсин
Химотрипсиноген
Профермент (амин қышқылы-ның 245 қалдығы)
я-химотрипсин
я-химотрипсин
а-химотрипсин + екі пептид фермент Сер-Арг және (226
Қарынның безді клеткаларында пепсин активті емес түрде —
6. Изоферменттер (грек тілінде ізоз — тең, бірдей
Адам организмінің әр түрлі тканьдерінде лактатдегидрогсна-ның 5 изотүрі
Нз-СНОН—СОО- + НАД+ —V СН3СО-СОО- + НАД—Н +
Бүл аталған изоферменттсрдің амин қышқылдық құрамы, ыс-тық температурадағы
Жануарлар, өсімдіктер және микроорганизмдердің жеке бас-тарының шыққан тегін
7. Мультиферменттік жүйе (латын тілінде тиііит — көп
Әр ферменттің белгілі бір химиялық реакцияны катализдей-тіні белгілі.
Тарау 2. ФЕРМЕНТТЕР АТАУЛАРЫ ЖӘНЕ КЛАССИФИКАЦИЯСЫ
2.1.Қазіргі таңдағы ферменттер атаулары ферменттердің әсер ету механизмі
Ферменттердін, қазіргі кезде қолданылып жүрген атауларын Халықаралық биохимиялық
кіткен болатын.
Фермент атаулары екі түрлі: жүйелік (рационалды) атау жә-
не тривиалдық (іскерлік) атау.
Ферменттердін, жүйелік атаулары айтарлықтай күрделі, бірақ ол реакцияға
Фермснттердіц тривиальдық атаулары қысқа да қолдануга ыңғайлы. Мысалы,
Біз бұл кітапта ферменттердің тривиальдық атауын қолдана-мыз. Тривиальдық
Кейбір ферменттердің тарихи қалыптаскан атаулары бар. Мысалы: пепсин,
Өздері катализдейтін реакциялар түріне байланысты фер-менттер 6 класқа
1. Оксидоредуктазалар
Тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, бұлар сутегі атомдарын немесе электрондарды қосып
Оксидоредуктазалар ферменттердің үлкен класы болып та-былады, олар оттегі
Дегидрогсназаның аэробты және анаэробты (оттегісіз) түрі болады. Аэробты
Оксидоредуктазалар құрамында кофакторлар бар, оларға көбінесе мыналар жатады:
Мысалга малатдегидрогеназаның алма қышқылын (малат) тотықтыру реакциясын алып,
-оос—снон—сн2—соо- —> -оос—со—сн2—соо- +
2. Трансферазалар
Біюхпмиялық реакцияларда атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып
Мысалы: Аспартатамшютрансфсраза ферменті амин топта-рын амин қышқылынан а-кетоқышқылына
соо- соо
і I
СН—ЫН2 СНз С =
сн2 соо-
Аспартат
СН,
С = О •
I
соо-
Пируват
СН—Ш,
соо- соо-
Оксалоаиетат Аланин
Фосфотрансфераза ферменттері ішінде киназа деп аталатын ферменттің ерекше
3. Гидролазалар
Бүл фсрменттер химиялық байланыстарды үзеді де, суды қо-сады.
а) Эстеразалар күрделі эфир байланыстарын гидролиздейді
і
СНз—СООН + СН3СН2ОН
де, қышқыл және спирт түзеді: СНзСОО—(
б) Липазалар триглицеридтерді ыдыратып, глицерин және
ман қышқылдарьш түзеді; 1. .
в) Гликозидазалар углеводтардағы гликозидтік байланыс-
тарды гидролиздейді. Оларға амилаза, лактаза, мальтаза, цел-
лобиаза, т. б. жатады;
г) Протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік
баііланыетарды гидролиздейді.
4. Лиазалар
Бұл ферменттер субстратты гидролиздік емес жолмен ыды-рауып катализдейді
ты заттар бөлініп шығады және баиланыстар С—С, С—N.
0 II СН3—СО—СООН —■* СНг—С-Н+СО2
5. Изомеразалар
Бұл ферменттер изомерлер түзілу арқылы заттардың молеку-ла ішіндік
СН2—0—РО3Н2 СН2-О—РО3Н2
СН2ОН
снон
с=о
н
6. Лигазалар (синтетазалар)
Бұл ферменттер С—С, С—0, С—N. С—5 сияқты байланыс-тар
Сірке қышқылы мен А кофермснтінен А ацетилкофермеитінщ түзілуін
О
-$-КоА+
СНз—С00Н + Н8—КоА+АТФ —> СН3—О
+ АМФ + пирофосфат
Цилиндрлі ферментер.Мұндай ферментер сыртынан қарағанда
болып ферменттердің ішіне құрылған,
Ауа қысым арқылы бағыттаушы
Ферментердің берілген құрылысы артық қысымда
Пневматикалық аралсатырғышы бар техникалық
Ферментер көлемі, м3 ...............................................................25,49,63,200
Жұмыс қысымы , МПа.........................................................................0,2-0,3
Толтыру коэфициенті.................................................................................0,5
Ауаның аэратордан шығу жылдамдығы,
Ауаның меншікті шығыны, микрооорганизмнің өсуші
1м3-на м3 .....................................................................................................0,5-2
Ферментерді бұл түрінің кемшілігі
2.2. Ферменттердің әсер ету механизмі
Ферменттер-ақуыздар табиғаттың катализаторы.Бейорганикалық катализатор сияқты химиялық саңырауқұлақтардың жылдамдығын
Ферменттер гомогенді және гетерогенді болып 2-ге бөлінеді. Олар
Ақуыздар сияқты ферменттердің ерекшелігі жоғары лабильділік. Орта жағдайына
Тірі ағзалар үшін фермент әрекеті өзгеше. Құрылысы бұзылған
Ферменттер бір және екі компонентті болады.Бір компонентті ферменттер
Екі компонентті ферменттер (күрделі ақуыздар, протеидтер). Олар ақуыз
Активті орталықтан басқа тағы 2 орталық бар: субстратты
Ферменттің активаторлары мен ингибиторлары
Фермент активтілігі ортада әр түрлі химялық заттардың болуына
Ингибирлеуші әрекеттің механизмі әр түрлі болады. Олардың
Амилолитикалық ферменттерден мысалы: а- амилаза калций ионымен активтеленеді.
Реакцияның соңғы өнімдері фермент ингибиторлары болып табылады.
Ферменттердің активтілігін анықтау үшін алдымен молекулалы және каталатикалық
Ферменттер солодта, микробты культурада және әр түрлі фермент
Спирт өндірісінде қанттандырушы материалдың амилолитикалық, декстриндік,, глюкоамилаздық, протеолитикалық,
Амилолитикалық активтілігі (А.А) (солодта а-β амилаза әрекеті,
Декстринді активтілік (ДА) соңғы декстринді гидролиздеумен сипатталады. Құрамында
Глюкоамилазды (мальтазалы) активтілік (ГлА ) крахмалды немесе мальтозада
Протеолитикалық активтілік (ПА) – ақуыздардың ажырауын протеаздан катализдейді.
Амилолитикалық ферменттердің механизмінің әрекеті
Гидролаза – катаболизм және аноболизм процесі сияқты, процесті
Экстераза – ферменті, күрделі эфир синтезін ыдыратушы реакцияны
Карбогираза – ферменті, қант және глюкозид синтезінің гидролизін
Олигазаға α және β – глюкозидаза, α және
Α – глюкозидаза гентиобиозбен целлобиоздың гидролизі. Сонымен қатар
Крахмал гидролизін катализдеуші полиаза өндірістік белгісі амилаза ферментінде
α -β амилаза тек қана α 1,4 –глюкозитті
α - амилазаларды эндоген немесе декстрогенді амилаза деп
β – амилаза әрекеті (кф 3.2.1.2) амилозбен амилопектиннің
1 сурет- глюкозаның екі қалдығы (мальтозаға) жинайды
β – амилаза, амилозаны толығымен мальтозаға айналдырады, амилопектин
α және β амилаза әрекетінің соңында сахарид қоспасы
Бактериялар және микроскопиялық саңырауқұлақтарға β – амилаза жоқ,
Амилозаны Bac. subtilis α – амилазаға гидролиздеу барысында
α – амилаза α – β – солод
Солод құрамында фермент бар. Олар α – 1,6
2 сурет- күрделі эфир байланысы 6 және 1-ші
Декстриназа әрекетімен бұл фосфор қышқылын босатумен байланыс бұзылады.
Қорытындылай келе бұл фермент фосфотаза байланысы табылады. Бидай
Микробты ферменттерден крахмалды α – 1,6 глюкозитті байланыспен
Глюкоамилаза (кф 3.2.1.3 синоним – амилоглюкозидаза, γ –
Целлюлоза мен гемицелюлоза целлодекстриндер мен олигосахаридтерге дейін гидролизді
Пектиназа пектин заттарының гидролизін катализдейді. Пектиназа – фермент
Протеаза (пептидгидролаза) полипептидтер және ақуыздарды ажырауын гидролитикалық катализдейді.
Ажырау байланысы –СО – NН –. Жай протеаза
Амилаза амидтердегі гидролизді катализдейді. Яғни уреаза – мочевинадан
Қорытынды
Қазіргі кезде ферменттер және тағы да басқа ауыл-шаруашылығы
Микробиологиялық өнеркәсіптерінің кез-келген өндірістегі ұйымдастыруда барлық өндірілетін операцияларда
Еңбекті қорғау дегеніміз бұл заңды актілер және соған
Еңбекті қорғаудың жалпы шарттары. Оларға: өндірістердегі травматизмді зерттеу
Микробиологиялық өнеркәсіптегі еңбек қорғауын қамтамасыздандыру. Бұл ережелер бөліміне
Техника қауіпсіздігі - бұл жүмысшыларга қауіп төндіретін фактордың
Беттік активті заттар өндірісіндегі жұмысының қауіпсіздігі. Жұмыстың қауіпсіздігін
Тез және үздіксіз жүретін ферменттердің көбеюі , өндірістің
Ферменттер бір және екі компонентті болады.Бір компонентті ферменттер
Екі компонентті ферменттер (күрделі ақуыздар, протеидтер). Олар ақуыз
Активті орталықтан басқа тағы 2 орталық бар: субстратты
Пайдаланылған әдебиеттер тізімі
1.К. А. Калунянц, П. И. Голгер, В.Е.Балашов, Оборудование
2.Интернет.
3.А.М.Есимова, Н.А.Приходько, З.К.Нарымбаева, Биотехнология өндірісінің құрал-жабдықтары
4.Бич Г, Бест Д, и др Биотехнология приминение
5.Масичев Н.С, Складнев А.А, Хатов В.Б. Обшая технология
6.Ленинжер.А. Основы биохимий. – М.: Мир, 1935.
7.Грачева И.М. Технология ферментных препоратов-М.: Пишевая промышленность, 1995.
8.Виестур У.Э. Долгицер Н.С. способы культивирования микроорганизмов и
9.Воробьева Л.И. Промышленная микробиология –М:Лесная промышленость 1993г
10.Калунянс К.А. Микробные ферментные препораты – М: Пищевая
Жвирблянская А.Ю. Основы микробиологий, санитарии и гигиены пищевой
Жеребцов Н.А Ферменты,их роль в технологии пищевых продуктов.
Шарова Н.Ю Кислотостабильные амилолитические ферменты гиба Aspergillus.
2
Өндірістік ферменттерде микроорганизм продуцентін өсіру
Иммобилизденген фермент
Ашытқы жасушаларының құрылымы
Фермен продуценттерін зерттеу әдістері
Кәсіпорында пайдаланылатын шикізат түрлері және шикізатты өндіріске дайындау
Биологиялық белсенді заттарға бай сәбізді қолдана отырып, тағамдық құндылығы жоғары ірімшіктер жасап шығару
Уыт өсірудің морфологиялық физико-биохимиялық процесстері
Крахмал, уыт, талқан өндірісі
Галет жане Крекер дайындау технологиясы
Италияндық хош иісті шараптар